เอนไซม์: คุณสมบัติโครงสร้างและวิธีการทำงานที่สมบูรณ์

เอนไซม์ทำงานอย่างไร

วิธีการทำงานของเอนไซม์คือการลดพลังงานกระตุ้นที่จำเป็นในการเริ่มปฏิกิริยา ทำเพื่อลดเวลาที่ใช้ในการเกิดปฏิกิริยาในร่างกาย

เมื่อย่อยอาหารจะมีสารชีวโมเลกุลในรูปของโปรตีนที่ช่วยเปลี่ยนรูปร่างของโมเลกุลของสารอาหารให้เป็นสารที่ร่างกายต้องการ

ตัวอย่างเช่นน้ำตาลจะถูกเปลี่ยนเป็นพลังงานที่มีประโยชน์สำหรับร่างกาย สารชีวโมเลกุลเหล่านี้เรียกว่าเอนไซม์

เอนไซม์ช่วยกระบวนการเผาผลาญ ดังนั้นจึงมีความสำคัญมากสำหรับร่างกายมนุษย์

ความหมายและหน้าที่ของเอนไซม์

เอนไซม์เป็นสารชีวโมเลกุลในรูปแบบของโปรตีนที่ทำหน้าที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา (สารประกอบที่เร่งกระบวนการเกิดปฏิกิริยาโดยไม่ทำปฏิกิริยาอย่างสมบูรณ์) ในปฏิกิริยาเคมีอินทรีย์

โมเลกุลเริ่มต้นในกระบวนการของเอนไซม์ที่เรียกว่าสารตั้งต้นจะถูกเร่งให้กลายเป็นโมเลกุลอื่นที่เรียกว่าผลิตภัณฑ์

เอนไซม์โดยทั่วไปมีหน้าที่ดังต่อไปนี้:

  • เร่งหรือชะลอปฏิกิริยาเคมี

  • ควบคุมปฏิกิริยาที่แตกต่างกันจำนวนมากในเวลาเดียวกันเอนไซม์จะถูกสังเคราะห์ในรูปแบบของเอนไซม์ที่ไม่ใช้งานจากนั้นจึงเปิดใช้งานในสิ่งแวดล้อมภายใต้สภาวะที่เหมาะสม

  • ธรรมชาติของเอนไซม์ที่ไม่ทำปฏิกิริยากับสารตั้งต้นเป็นประโยชน์สูงสุดในปฏิกิริยาเคมีเร่งในร่างกายของสิ่งมีชีวิต

คุณสมบัติของเอนไซม์

ต่อไปนี้เป็นคำอธิบายคุณสมบัติของเอนไซม์ที่เราต้องรู้:

1. ไบโอแคทาลิสต์.

เป็นตัวเร่งปฏิกิริยากล่าวคือเอนไซม์เป็นสารเร่งปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาเคมีโดยไม่ทำปฏิกิริยา แม้ว่าเอนไซม์จะมาจากสิ่งมีชีวิต แต่ก็เรียกอีกอย่างว่าตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ

2. ทนความร้อนได้

เอนไซม์ได้รับอิทธิพลอย่างมากจากอุณหภูมิ เอนไซม์มีอุณหภูมิที่เหมาะสมในการทำหน้าที่

โดยทั่วไปที่อุณหภูมิ37ºC. หากอยู่ในอุณหภูมิที่สูงเกินไปก็สามารถทำลายการทำงานของเอนไซม์ได้ เอนไซม์ที่ไม่ใช้งานอยู่ที่อุณหภูมิต่ำกว่า 10 ºCในขณะที่ทำปฏิกิริยาที่อุณหภูมิมากกว่า 60 ºC

มีข้อยกเว้นบางประการเช่นกลุ่มของแบคทีเรียโบราณในบริเวณที่รุนแรงมากเช่นกลุ่มเมทาโนเจนมีเอนไซม์ที่ทำงานที่อุณหภูมิ 80 ºC

3. มีความเฉพาะเจาะจง

เอนไซม์จะจับกับสารตั้งต้นที่สามารถจับกับด้านที่ใช้งานของเอนไซม์ได้

คุณสมบัติเฉพาะของเอนไซม์ทำหน้าที่เป็นพื้นฐานสำหรับชื่อ ชื่อของเอนไซม์นี้มักจะนำมาจากชนิดของสารตั้งต้นที่ถูกผูกมัดหรือชนิดของปฏิกิริยาที่เกิดขึ้น

ตัวอย่างเช่นอะไมเลสเอนไซม์ที่มีบทบาทในการย่อยแป้งซึ่งเป็นโพลีแซคคาไรด์ (น้ำตาลเชิงซ้อน) ให้เป็นน้ำตาลที่เรียบง่ายกว่า

อ่านเพิ่มเติม: การโฆษณา: ความหมายลักษณะวัตถุประสงค์ประเภทและตัวอย่าง

4. ได้รับผลกระทบจาก pH

เอนไซม์นี้ทำงานในบรรยากาศที่เป็นกลาง (6,5 - 7) แต่เอนไซม์บางชนิดเหมาะสมที่สุดที่ pH เป็นกรดเช่น Pepsinogen หรือที่ pH เป็นด่างเช่น Trypsin

5. ทำงานไปมา

เอนไซม์ที่สลายสารประกอบ A เป็น B เช่นเดียวกับเอนไซม์ช่วยให้เกิดปฏิกิริยาสร้างสารประกอบ B จากสารประกอบ A

6. ไม่กำหนดทิศทางของปฏิกิริยา

Enzimbukan เป็นตัวกำหนดว่าปฏิกิริยาจะไปที่ใด สารประกอบที่ต้องการมากขึ้นคือจุดกำหนดทิศทางของปฏิกิริยาเคมี ตัวอย่างเช่นร่างกายขาดน้ำตาลกลูโคสก็จะสามารถสลายน้ำตาลสำรอง (ไกลโคเจน) และในทางกลับกัน

7. จำเป็นในปริมาณเล็กน้อยเท่านั้น

ปริมาณที่ใช้เป็นตัวเร่งไม่จำเป็นต้องเยอะ โมเลกุลของเอนไซม์หนึ่งตัวสามารถทำงานได้หลายครั้งตราบเท่าที่โมเลกุลไม่ได้รับความเสียหาย

8. เป็นคอลลอยด์

เนื่องจากเอนไซม์ประกอบด้วยส่วนประกอบของโปรตีนคุณสมบัติของเอนไซม์จึงจัดเป็นคอลลอยด์ เอนไซม์มีพื้นผิวระหว่างอนุภาคขนาดใหญ่มากดังนั้นสนามกิจกรรมของมันจึงมีขนาดใหญ่เช่นกัน

9. เอนไซม์สามารถลดพลังงานกระตุ้น

พลังงานกระตุ้นของปฏิกิริยาคือปริมาณพลังงานในแคลอรี่ที่ต้องใช้ในการนำพาโมเลกุลทั้งหมดใน 1 โมลของสารประกอบที่อุณหภูมิหนึ่งจนถึงระดับการเปลี่ยนแปลงที่จุดสูงสุดของขีด จำกัด พลังงาน

ถ้าปฏิกิริยาเคมีถูกเติมด้วยตัวเร่งปฏิกิริยาคือเอนไซม์พลังงานกระตุ้นจะลดลงและปฏิกิริยาจะทำงานได้เร็วขึ้น

โครงสร้างของเอนไซม์

เอนไซม์มีความซับซ้อน 3 มิติ เอนไซม์มีรูปแบบพิเศษสำหรับจับกับสารตั้งต้น รูปแบบที่สมบูรณ์ของเอนไซม์เรียกว่าฮาโลเอนไซม์ เอนไซม์ประกอบด้วย 3 องค์ประกอบหลัก

1. ส่วนประกอบหลักของโปรตีน

ส่วนโปรตีนของเอนไซม์เรียกว่า apoenzyme Apoenzymes หรือ apoproteins อื่น ๆ

2. กลุ่มขาเทียม

ส่วนประกอบของเอนไซม์นี้ไม่ใช่โปรตีนซึ่งประกอบด้วย 2 ชนิดคือโคเอนไซม์และโคแฟกเตอร์ โคเอ็นไซม์หรือโคแฟกเตอร์ที่มีพันธะแน่นมากจะถูกผูกมัดด้วยพันธะโควาเลนต์กับเอนไซม์

โคเอนไซม์

Coenzymes มักเรียกว่า cosubstrate หรือสารตั้งต้นที่สอง โคเอนไซม์มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำ โคเอนไซม์มีความเสถียรต่อความร้อน โคเอนไซม์ถูกผูกไว้กับเอนไซม์ที่ไม่ใช่โควาเลนต์ โคเอนไซม์ทำหน้าที่ขนส่งโมเลกุลหรือไอออนขนาดเล็ก (โดยเฉพาะ H +) จากเอนไซม์หนึ่งไปยังอีกเอนไซม์หนึ่งตัวอย่างเช่น NAD เอนไซม์บางชนิดที่มีกิจกรรมที่ต้องการโคเอนไซม์ก็ต้องมีอยู่ โคเอนไซม์มักเป็นวิตามินบีเชิงซ้อนที่ผ่านการเปลี่ยนแปลงโครงสร้าง ตัวอย่างบางส่วนของโคเอนไซม์: thiamine pyrophosphate, flavin adenine dinocleate, Nicotinamide adenine dinucleotode, Pyridoxal phosphate และ Coenzyme A.

อ่านเพิ่มเติม: การเหนี่ยวนำทางคณิตศาสตร์: แนวคิดของวัสดุตัวอย่างคำถามและการอภิปราย

ปัจจัยร่วม

ปัจจัยร่วมทำหน้าที่เปลี่ยนโครงสร้างของพื้นที่ที่ใช้งานอยู่และ / หรือพื้นผิวต้องการเพื่อผูกกับพื้นที่ที่ใช้งานอยู่ตัวอย่างของปัจจัยร่วม: ซึ่งอาจเป็นโมเลกุลขนาดเล็กหรือไอออน: Fe ++, Cu ++, Zn ++, Mg ++, Mn, K, Ni, Mo, และ Se.

3. ด้านที่ใช้งานของเอนไซม์ (แอคทีฟไซต์)

ด้านนี้เป็นส่วนของเอนไซม์ที่จับกับพื้นผิวบริเวณนี้มีความเฉพาะเจาะจงมากเนื่องจากมีเพียงวัสดุพิมพ์ที่เหมาะสมเท่านั้นที่สามารถยึดติดกับด้านนี้ได้ เอนไซม์เป็นโปรตีนที่มีโครงสร้างทรงกลม โครงสร้างที่บีบรัดของเอนไซม์ทำให้เกิดพื้นที่ที่เรียกว่าบริเวณที่ใช้งานอยู่

ENZYMES ทำงานอย่างไร

วิธีที่เอนไซม์ทำงานในการเร่งปฏิกิริยาเคมีคือการทำปฏิกิริยากับสารตั้งต้นหลังจากนั้นสารตั้งต้นจะถูกเปลี่ยนเป็นผลิตภัณฑ์ หากเกิดผลิตภัณฑ์ขึ้นเอนไซม์จะสามารถหลุดออกจากสารตั้งต้นได้

เนื่องจากเอนไซม์ไม่สามารถทำปฏิกิริยากับสารตั้งต้นได้ มีสองทฤษฎีที่อธิบายถึงการทำงานของเอนไซม์ ได้แก่ ทฤษฎีล็อคและทฤษฎีการเหนี่ยวนำ

ทฤษฎีกุญแจ

ผู้ก่อตั้งทฤษฎีนี้คือ Emil Fischer ในปีพ. ศ. 2437 เอนไซม์จะไม่จับกับสารตั้งต้นที่มีรูปร่าง (เฉพาะเจาะจง) กับที่ทำงานของเอนไซม์ นั่นคือเฉพาะสารตั้งต้นที่มีรูปร่างเฉพาะเท่านั้นที่สามารถเกี่ยวข้องกับเอนไซม์ได้

เอนไซม์ทำงานอย่างไร

เอนไซม์แสดงเป็นกุญแจและสารตั้งต้นเป็นตัวล็อค เนื่องจากล็อคและกุญแจจะมีการจับคู่ด้านเดียวกันเพื่อให้สามารถเปิดหรือกลับกันได้

จุดอ่อนของทฤษฎีนี้คือไม่สามารถอธิบายความเสถียรของเอนไซม์ที่จุดสวิตชิ่งของปฏิกิริยาของเอนไซม์ได้ ทฤษฎีที่สองคือทฤษฎีการเหนี่ยวนำ

ทฤษฎีการเหนี่ยวนำ

Daniel Koshland ในปีพ. ศ. 2501 เป็นผู้ที่ใช้ทฤษฎีนี้เอนไซม์มีด้านที่ใช้งานได้อย่างยืดหยุ่น เฉพาะสารตั้งต้นที่มีจุดยึดเฉพาะเดียวกันเท่านั้นที่จะกระตุ้นด้านที่ใช้งานอยู่ของเอนไซม์ให้พอดี (รูปแบบเหมือนสารตั้งต้น)

เอนไซม์ทำงานอย่างไร

ทฤษฎีการเหนี่ยวนำการเหนี่ยวนำเป็นสิ่งที่สามารถตอบข้อบกพร่องของทฤษฎีล็อคและกุญแจได้ ดังนั้นทฤษฎีนี้จึงได้รับการยอมรับอย่างกว้างขวางจากนักวิจัยว่าสามารถอธิบายวิธีการทำงานของเอนไซม์ได้

นี่คือคำอธิบายเกี่ยวกับธรรมชาติโครงสร้างและการทำงานของเอนไซม์ หวังว่าจะสามารถเพิ่มความเข้าใจให้กับเราทุกคน